Es ist eine Tatsache, dass bis heute keine dreidimensionale Auflösung und biochemische Charakterisierung eines isolierten Proteins möglich ist und damit dessen eindeutige Existenz als eigenständiges Molekül und Wirken aussteht. Proteine werden in der gängigen Wissenschaft als keine festen Gebilde definiert, sondern verändern ständig ihre dreidimensionale Form. Dieses kontinuierliche „Wabbeln“ bedeutet, dass angenommene Proteine nie lange genug stabil bleiben, um als konstante Zielstrukturen für Antikörper zu dienen.
Selbst kleinste Veränderungen der Umgebung im Gewebe können zu völlig anderen Formen eines angenommen Proteins führen. Wir sprechen hier von intrinsischen Zufälligkeiten!
🔸Wie können Antikörper also spezifisch sein, wenn ihr Ziel ständig seine Gestalt ändert?
🔸Wie lässt sich die Spezifität eines Proteins behaupten, wenn es weder isoliert noch eindeutig dreidimensional charakterisiert werden kann?
🔸Wie ist es möglich, ein nicht klar charakterisiertes und ständig veränderliches Protein von anderen Proteinen zu unterscheiden und es einem spezifischen, nie isolierten Virus zuzuordnen?
Tests und Diagnosen, die auf der Annahme basieren, dass Antikörper spezifisch ein sich ständig veränderndes Protein erkennen können, sind daher wissenschaftlich unhaltbar.
Im Reagenzglas eines Labors, wo Umgebungsvariablen penibel genau kontrolliert werden, können unter bestimmten Umständen spezifische Reaktionen erzwungen werden – kleinste Abweichungen oder Störungen der Bedingungen führen aber wieder zu anderen Ergebnissen! Im natürlichen Organismus bzw. in natürlichen Umgebungen sind diese Labor-Umstände alleine schon aufgrund der ständigen Interaktion und Wechselwirkung mit der Natur ausgeschlossen.
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